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Quanto è grande il reticolo endoplasmatico

Reticolo endoplasmatico

Organello cellulare che elabora le proteine

Il reticolo endoplasmatico ( ER ) fa parte di un sistema di trasporto della cellula eucariotica e ha molte altre funzioni importanti come il ripiegamento delle proteine. È un tipo di organello composto da due subunità: reticolo endoplasmatico ruvido (RER ) e reticolo endoplasmatico liscio (SER ). Il reticolo endoplasmatico si trova nella maggior parte delle cellule eucariotiche e forma una rete interconnessa di sacche appiattite e racchiuse nella membrana note come cisterne (nel RER) e strutture tubolari nel SER. Le membrane dell'ER sono continue con la membrana nucleare esterna. Il reticolo endoplasmatico non si trova nei globuli rossi o negli spermatozoi.

I due tipi di ER condividono molte delle stesse proteine e si impegnano in alcune attività comuni come la sintesi di alcuni lipidi e colesterolo. Diversi tipi di cellule contengono rapporti diversi dei due tipi di ER a seconda delle attività della cellula. Il RER si trova principalmente verso il nucleo della cellula e il SER verso la membrana cellulare o la membrana plasmatica della cellula.

La faccia esterna (citosolica) del RER è costellata di ribosomi che sono i siti della sintesi proteica. Il RER è particolarmente prominente nelle cellule come gli epatociti. Il SER manca di ribosomi e funziona nella sintesi dei lipidi ma non nel metabolismo, nella produzione di ormoni steroidei e nella disintossicazione. [1] Il SER è particolarmente abbondante nel fegato e nelle cellule delle gonadi dei mammiferi.

L'ER è stato osservato al microscopio ottico da Garnier nel 1897, che ha coniato il termine ergastoplasma . [2] [3] Le membrane di pizzo del reticolo endoplasmatico sono state osservate per la prima volta al microscopio elettronico nel 1945 da Keith R. Porter, Albert Claude, ed Ernest F. Fullam. [4] Successivamente, la parola reticolo , che significa "rete", fu applicata da Porter nel 1953 per descrivere questo tessuto di membrane. [5]

Struttura

La struttura generale del reticolo endoplasmatico è una rete di membrane chiamate cisterne. Queste strutture simili a sacche sono tenute insieme dal citoscheletro. La membrana fosfolipidica racchiude lo spazio cisternale (o lume), che è continuo con lo spazio perinucleare ma separato dal citosol. Le funzioni del reticolo endoplasmatico possono essere riassunte come la sintesi e l'esportazione di proteine e lipidi di membrana, ma variano tra ER e tipo di cellula e funzione cellulare. La quantità di reticolo endoplasmatico ruvido e liscio in una cellula può passare lentamente da un tipo all'altro, a seconda delle mutevoli attività metaboliche della cellula. La trasformazione può includere Incorporazione di nuove proteine nella membrana e cambiamenti strutturali. I cambiamenti nel contenuto proteico possono verificarsi senza cambiamenti strutturali evidenti. [6] [7]

Reticolo

endoplasmatico

ruvido La superficie del reticolo endoplasmatico ruvido (spesso abbreviato RER o ER ruvido ; chiamato anche reticolo endoplasmatico granulare ) è costellata di ribosomi che producono proteine che gli conferiscono un aspetto "ruvido" (da cui il nome). [8] Il sito di legame del ribosoma sul reticolo endoplasmatico ruvido è il translocon. [9] Tuttavia, i ribosomi non sono una parte stabile della struttura di questo organello poiché vengono costantemente legati e rilasciati dalla membrana. Un ribosoma si lega al RER solo quando uno specifico complesso proteina-acido nucleico si forma nel citosol. Questo complesso speciale si forma quando un ribosoma libero inizia a tradurre l'mRNA di una proteina destinata alla via secretoria. [10] I primi 5-30 amminoacidi polimerizzati codificano un peptide segnale, un messaggio molecolare che viene riconosciuto e legato da una particella di riconoscimento del segnale (SRP). La traduzione si interrompe e il complesso ribosomiale si lega al translocon RER, dove la traduzione continua con la (nuova) proteina nascente che si forma nel lume e/o nella membrana RER. La proteina viene elaborata nel lume del reticolo endoplasmatico da un enzima (una peptidasi segnale), che rimuove il peptide segnale. I ribosomi a questo punto possono essere rilasciati nuovamente nel citosol; Tuttavia, è noto che i ribosomi non traduttori rimangono associati ai transloconi. [11]

La membrana del reticolo endoplasmatico ruvido ha la forma di grandi fogli a doppia membrana che si trovano vicino e continuamente con lo strato esterno dell'involucro nucleare. [12] La doppia membrana le lamiere sono impilate e collegate attraverso diverse rampe elicoidali destrorse o sinistre, le "rampe Terasaki", che danno origine a una struttura simile a un parcheggio. [13] [14] Sebbene non vi sia una membrana continua tra il reticolo endoplasmatico e l'apparato di Golgi, le vescicole di trasporto legate alla membrana trasportano le proteine tra questi due compartimenti. [15] Le vescicole sono circondate da proteine di rivestimento chiamate COPI e COPII. COPII indirizza le vescicole all'apparato di Golgi e COPI le contrassegna per essere riportate nel reticolo endoplasmatico ruvido. Il reticolo endoplasmatico ruvido lavora di concerto con il complesso di Golgi per indirizzare le nuove proteine verso le loro corrette destinazioni. Il secondo metodo di trasporto fuori dal reticolo endoplasmatico coinvolge aree chiamate siti di contatto con la membrana, dove le membrane del reticolo endoplasmatico e di altri organelli sono tenute strettamente insieme, consentendo il trasferimento di lipidi e altre piccole molecole. [16] [17]

Il reticolo endoplasmatico ruvido è fondamentale in molteplici funzioni:

  • Produzione di enzimi lisosomiali con un marcatore di mannosio-6-fosfato aggiunto nella rete cis-Golgi . [18]
  • Produzione di proteine secrete, secrete costitutivamente senza tag o secrete in modo regolatorio che coinvolge la clatrina e gli amminoacidi basici accoppiati nel peptide segnale.
  • Proteine integrali di membrana che rimangono incorporate nella membrana quando le vescicole escono e si legano a nuove membrane. Le proteine Rab sono fondamentali per colpire la membrana; Le proteine SNAP e SNARE sono fondamentali nell'evento di fusione.
  • La glicosilazione iniziale durante l'assemblaggio continua. Questo è N-linked (l'O-linking si verifica nel Golgi).
    • Glicosilazione legata all'N: se la proteina è ripiegata correttamente, oligosaccariltransferasi riconosce la sequenza AA NXS o NXT (con il residuo S/T fosforilato) e aggiunge una spina dorsale di 14 zuccheri (2-N-acetilglucosamina, 9-mannosio ramificato e 3-glucosio all'estremità) all'azoto a catena laterale di Asn.
Reticolo

endoplasmatico liscio

Nella maggior parte delle cellule, il reticolo endoplasmatico liscio (abbreviato SER ) è scarso. Invece ci sono aree in cui il RE è in parte liscio e in parte ruvido, quest'area è chiamata ER di transizione. Il ER di transizione prende il nome perché contiene siti di uscita ER. Si tratta di aree in cui le vescicole di trasporto, che contengono lipidi e proteine prodotte nell'ER, si staccano dall'ER e iniziano a spostarsi verso l'apparato di Golgi. Le cellule specializzate possono avere molto reticolo endoplasmatico liscio e in queste cellule l'ER liscio ha molte funzioni. [6] Sintetizza lipidi, fosfolipidi, [19] [20] [21] e steroidi. Le cellule che secernono questi prodotti, come quelle dei testicoli, delle ovaie e delle ghiandole sebacee, hanno un'abbondanza di reticolo endoplasmatico liscio. [22] Svolge anche il metabolismo dei carboidrati, la disintossicazione dei prodotti naturali del metabolismo e dell'alcol e delle droghe, l'attaccamento dei recettori sulle proteine della membrana cellulare e il metabolismo degli steroidi. [23] Nelle cellule muscolari, regola la concentrazione di ioni calcio. Il reticolo endoplasmatico liscio si trova in una varietà di tipi di cellule (sia animali che vegetali) e svolge funzioni diverse in ciascuno di essi. Il reticolo endoplasmatico liscio contiene anche l'enzima glucosio-6-fosfatasi, che converte il glucosio-6-fosfato in glucosio, una fase della gluconeogenesi. È collegato all'involucro nucleare ed è costituito da tubuli che si trovano vicino alla periferia della cellula. Questi tubi a volte si ramificano formando un rete di aspetto reticolare. [12] In alcune cellule, ci sono aree dilatate come le sacche del reticolo endoplasmatico ruvido. La rete di reticolo endoplasmatico liscio consente di dedicare una maggiore superficie all'azione o all'immagazzinamento di enzimi chiave e dei prodotti di questi enzimi. [ citazione necessaria ]

Articolo

principale: Reticolo sarcoplasmatico

Vedi anche: Rilascio di calcio indotto dal calcio

Il reticolo sarcoplasmatico (SR), dal greco σάρξ sarx ("carne"), è l'ER liscio che si trova nelle cellule muscolari. L'unica differenza strutturale tra questo organello e il reticolo endoplasmatico liscio è la composizione delle proteine che hanno, entrambe legate alle loro membrane e alla deriva entro i confini dei loro lumi. Questa differenza fondamentale è indicativa delle loro funzioni: Il Il reticolo sintetizza le molecole, mentre il reticolo sarcoplasmatico immagazzina gli ioni calcio e li pompa nel sarcoplasma quando viene stimolata la fibra muscolare. [24] [25] Dopo il loro rilascio dal reticolo sarcoplasmatico, gli ioni calcio interagiscono con le proteine contrattili che utilizzano l'ATP per accorciare la fibra muscolare. Il reticolo sarcoplasmatico svolge un ruolo importante nell'accoppiamento eccitazione-contrazione. [26]

Funzioni

Il reticolo endoplasmatico svolge molte funzioni generali, tra cui il ripiegamento delle molecole proteiche in sacche chiamate cisterne e il trasporto delle proteine sintetizzate in vescicole all'apparato di Golgi. Anche il reticolo endoplasmatico ruvido è coinvolto nella sintesi proteica. Il corretto ripiegamento delle proteine di nuova produzione è reso possibile da diverse proteine chaperone del reticolo endoplasmatico, tra cui la proteina disolfuro isomerasi (PDI), ERp29, Hsp70 membro della famiglia BiP/Grp78, calnexina, calreticulina e la famiglia delle peptidilprolil isomerasi. Solo le proteine correttamente ripiegate vengono trasportate dal reticolo endoplasmatico grezzo all'apparato di Golgi - le proteine non ripiegate causano una risposta proteica non ripiegata come risposta allo stress nel reticolo endoplasmatico. Disturbi nella regolazione redox, nella regolazione del calcio, nella privazione di glucosio e nell'infezione virale [27] o nella sovraespressione delle proteine [28] può portare a una risposta allo stress del reticolo endoplasmatico (ER stress), uno stato in cui il ripiegamento delle proteine rallenta, portando ad un aumento delle proteine non ripiegate. Questo stress sta emergendo come una potenziale causa di danni in ipossia/ischemia, insulino-resistenza e altri disturbi. [29]

Trasporto delle proteine

Le proteine secretorie, per lo più glicoproteine, vengono spostate attraverso la membrana del reticolo endoplasmatico. Proteine che vengono trasportate dal reticolo endoplasmatico In tutta la cella sono contrassegnati da un tag di indirizzo chiamato sequenza di segnale. L'N-terminale (un'estremità) di una catena polipeptidica (cioè una proteina) contiene alcuni amminoacidi che funzionano come un'etichetta di indirizzo, che vengono rimossi quando il polipeptide raggiunge la sua destinazione. I peptidi nascenti raggiungono l'ER attraverso il translocon, un complesso multiproteico incorporato nella membrana. Le proteine destinate a luoghi al di fuori del reticolo endoplasmatico vengono impacchettate in vescicole di trasporto e spostate lungo il citoscheletro verso la loro destinazione. Nei fibroblasti umani, l'ER è sempre co-distribuito con i microtubuli e la depolimerizzazione di questi ultimi causa la sua co-aggregazione con i mitocondri, che sono anche associati all'ER. [30]

Il reticolo endoplasmatico fa anche parte di una via di smistamento delle proteine. È, in sostanza, il sistema di trasporto della cellula eucariotica. La maggior parte delle sue proteine residenti sono trattenute al suo interno attraverso un motivo di ritenzione. Questo motivo è composto da quattro amminoacidi alla fine della sequenza proteica. Le sequenze di ritenzione più comuni sono KDEL per le proteine localizzate nel lume e KKXX per le proteine transmembrana. [31] Tuttavia, si verificano variazioni di KDEL e KKXX e anche altre sequenze possono dare origine a ritenzione del reticolo endoplasmatico. Non è noto se tale variazione possa portare a localizzazioni sub-ER. Ci sono tre recettori KDEL (1, 2 e 3) nelle cellule di mammifero e hanno un grado molto alto di identità di sequenza. Le differenze funzionali tra questi recettori devono ancora essere stabilite. [32]

Regolazione bioenergetica dell'apporto di ATP nell'ER mediante un meccanismo

CaATiER

Il reticolo endoplasmatico non ospita un meccanismo di rigenerazione dell'ATP e quindi richiede l'importazione di ATP dai mitocondri. L'ATP importato è essenziale affinché il ER possa svolgere la sua funzioni cellulari di pulizia, come per il ripiegamento e il traffico di proteine. [33]

Il trasportatore di ATP nell'ER, SLC35B1/AXER, è stato recentemente clonato e caratterizzato, [34] e i mitocondri forniscono ATP all'ER attraverso un trasporto antagonizzato di Ca 2+ nel meccanismo dell'ER ( CaATiER ). [35] Il meccanismo di CaATiER mostra una sensibilità al Ca 2+ citosolico che varia da un alto nM a un basso intervallo di μM, con l'elemento sensibile al Ca 2+ ancora da identificare e convalidare. [36]

L'aumento

e la sovrafisiologia dello stress ER nelle cellule β pancreatiche interrompono la normale secrezione di insulina, portando all'iperinsulinemia [37] e di conseguenza alla resistenza all'insulina periferica associata all'obesità nell'uomo. [38] Anche gli studi clinici sull'uomo ha suggerito un legame causale tra l'aumento della secrezione di insulina indotto dall'obesità e la resistenza all'insulina periferica. [39]

Le anomalie in XBP1 portano a una maggiore risposta allo stress del reticolo endoplasmatico e successivamente causano una maggiore suscettibilità ai processi infiammatori che possono persino contribuire alla malattia di Alzheimer. [40] Nel colon, le anomalie di XBP1 sono state collegate alle malattie infiammatorie intestinali, tra cui il morbo di Crohn. [41]

La risposta proteica non ripiegata (UPR) è una risposta allo stress cellulare correlata al reticolo endoplasmatico. [42] L'UPR viene attivato in risposta a un accumulo di proteine non ripiegate o mal ripiegate nel lume del reticolo endoplasmatico. L'UPR funziona per ripristinare la normale funzione della cellula arrestando la traduzione delle proteine, degradando le proteine mal ripiegate e attivando le vie di segnalazione che portano a aumentare la produzione di chaperoni molecolari coinvolti nel ripiegamento delle proteine. L'iperattivazione prolungata dell'UPR è stata implicata nelle malattie da prioni e in molte altre malattie neurodegenerative e l'inibizione dell'UPR potrebbe diventare un trattamento per tali malattie. [43]

Vedi anche

Riferimenti

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